Les congénères chimiques de la dioxine déterminent une toxicité considérable et polymorphe chez les rongeurs; son appréciation est plus délicate et confuse chez l'homme. De récents développements médiatiques rappellent que le risque d'exposition humaine est patent et que dans l'attente d'une connaissance plus approfondie des implications en biologie humaine, un légitime principe de précaution s'impose. Suivant une introduction de la problématique, une voie de signalisation moléculaire expliquant une majorité des effets toxiques des dioxines sera présentée. Elle implique deux protéines à domaine fonctionnel PAS: un récepteur activé par les dioxines (AHR) et son partenaire de dimérisation (Arnt). Ce complexe nucléaire transactive une batterie de gènes qui constituent les cibles des dioxines. Cependant leur inventaire actuel n'autorise pas la compréhension exhaustive de la toxicité des dioxines. Des modèles murins déficients permettent d'appréhender certaines fonctions physiologiques et développementales de ce complexe activé par les dioxines. On observe un accroisement des connaissances relatives aux ligands naturels de ce récepteur (molécules alimentaires). De très récentes investigations mettent en lumière l'imbrication de la signalétique moléculaire du AHR avec celle du récepteur aux oestrogènes (ER), expliquant l'origine des surprenants effets oestrogéno-mimétiques produits par les contaminants environnementaux de la famille des dioxines....